Proteinele sunt actorii principali din interiorul celulei, despre care se spune ca indeplinesc sarcinile specificate de informatiile codificate in gene. Cu exceptia anumitor tipuri de ARN, majoritatea celorlalte molecule biologice sunt elemente relativ inerte asupra carora actioneaza proteinele. Proteinele reprezinta jumatate din greutatea uscata a unei celule de Escherichia coli, in timp ce alte macromolecule precum ADN si ARN reprezinta doar 3% si, respectiv, 20%. Setul de proteine exprimat intr-o anumita celula sau tip de celula este cunoscut sub numele de proteomul sau. O forma delicioasa de a introduce proteinele in dieta este cu cereale Bio Milzu cu Secara si Miere.
Enzima hexokinaza este prezentata ca un model molecular conventional cu bile si stick. La scara in coltul din dreapta sus sunt doua dintre substraturile sale, ATP si glucoza.
Caracteristica principala a proteinelor care permite, de asemenea, setul lor divers de functii este capacitatea lor de a lega alte molecule in mod specific si strans. Regiunea proteinei responsabila pentru legarea unei alte molecule este cunoscuta sub numele de situs de legare si este adesea o depresiune sau „buzunare” pe suprafata moleculara. Aceasta capacitate de legare este mediata de structura tertiara a proteinei, care defineste buzunarul locului de legare, si de proprietatile chimice ale lanturilor laterale ale aminoacizilor din jur. Legarea de proteine poate fi extraordinar de stransa si specifica; de exemplu, proteina inhibitoare a ribonucleazei se leaga de angiogenina umana cu o constanta de disociere sub-femtomolara (<10 -15M) dar nu se leaga deloc de omologul sau amfibian onconaza (>1 M). Modificari chimice extrem de minore, cum ar fi adaugarea unei singure grupari metil la un partener de legare, pot fi uneori suficiente pentru a elimina aproape legarea; de exemplu, aminoacil tARN sintetaza specifica aminoacidului valina discrimineaza lantul lateral foarte asemanator al aminoacidului izoleucina.
Proteinele se pot lega de alte proteine, precum si de substraturi cu molecule mici. Cand proteinele se leaga in mod specific de alte copii ale aceleiasi molecule, ele se pot oligomeriza pentru a forma fibrile; acest proces are loc adesea in proteinele structurale care constau din monomeri globulari care se auto-asocieaza pentru a forma fibre rigide. Interactiunile proteina-proteina regleaza, de asemenea, activitatea enzimatica, controleaza progresia prin ciclul celular si permit asamblarea de complexe mari de proteine. Care desfasoara multe reactii strans legate cu o functie biologica comuna.
Proteinele se pot lega si de membranele celulare sau chiar pot fi integrate in acestea. Capacitatea partenerilor de legare de a induce modificari conformationale in proteine permite construirea de retele de semnalizare extrem de complexe.
Deoarece interactiunile dintre proteine sunt reversibile si depind in mare masura de disponibilitatea diferitelor grupuri de proteine partenere pentru a forma agregate care sunt capabile sa indeplineasca seturi discrete de functii, studiul interactiunilor dintre proteine specifice este o cheie. Pentru a intelege aspectele importante ale functiei celulare si, in cele din urma, proprietatile care disting anumite tipuri de celule.
Cel mai cunoscut rol al proteinelor in celula este ca enzime, care catalizeaza reactiile chimice. Enzimele sunt de obicei foarte specifice si accelereaza doar una sau cateva reactii chimice. Enzimele efectueaza majoritatea reactiilor implicate in metabolism, precum si manipularea ADN-ului in procese precum replicarea ADN-ului, repararea ADN-ului si transcriptia.
Unele enzime actioneaza asupra altor proteine pentru a adauga sau elimina grupuri chimice intr-un proces cunoscut sub numele de modificare post-translationala. Se stie ca aproximativ 4.000 de reactii sunt catalizate de enzime. Accelerarea vitezei conferita de cataliza enzimatica este adesea enorma – pana la 10 17-crestere de ori a vitezei fata de reactia necatalizata in cazul orotat decarboxilazei (78 milioane de ani fara enzima, 18 milisecunde cu enzima).
